Resultados de uma pesquisa envolvendo cientistas brasileiros e alemães, publicados no ‘Journal of Medicinal Chemistry’, mostram o estudo de uma molécula que pode dar origem a um novo tratamento contra o câncer. Ele é potente inibidora da proteína MPS1, envolvida no crescimento de tumores sólidos.
Os próximos passos do estudo devem envolver o aprimoramento da molécula e a realização de testesem animais de laboratório e em células tumorais humanas.
Enquanto isso, o trabalho é conduzido no Centro de Química Medicinal da Universidade Estadual de Campinas (Unicamp), além de que conta com o apoio da Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (Fapesp).
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O composto que é alvo da investigação é a MPSI (Monopolar Spindle Kinase 1). Ela pertence à classe das quinases e tem papel importante no controle da divisão celular.
A intenção, nesse caso, seria inibir a ação da MPS1 que, se em excesso, está associada ao surgimento de tumores sólidos, como os de mama, pâncreas, glioblastoma e neuroblastoma.
Além desse estudo, as quinases são consideradas alvos prioritários para o desenvolvimento de fármacos, pois regulam uma série de processos importantes no interior das células.
No estudo, os cientistas testaram uma molécula que se liga à proteína MPS1 de forma covalente. “A modificação que fizemos nesse composto faz com que ele se ligue de maneira definitiva e isso traz vantagem para o desenvolvimento de um novo medicamento, pois há um prolongamento da ação inibitória na proteína”, pontuou Rafael Couñago, pesquisador da Unicamp e autor do estudo.
Análise de estrutura
Os pesquisadores do estudo em questão realizaram uma análise da estrutura tridimensional da MPS1 em busca de sítios promissores para o encaixe de moléculas.
Logo depois, iniciaram a procura por potenciais inibidores no Protein Data Bank (PDB), um banco de dados público mantido pela organização internacional ‘Worldwide Protein Data Bank’.
Ao todo, 30 moléculas foram sintetizadas para testar em ensaios enzimáticos e identificou uma classe de compostos com o mecanismo de inibição desejada para a MPS1.
Assim, a ligação covalente foi depois confirmada por meio de espectrometria de massa e cristalografia de raios X.
“Estar num centro multidisciplinar no Brasil capaz de desenvolver o ensaio enzimático, a espectrometria de massa e a cristalografia de raios X ajudou muito a acelerar este processo”, disse Couñago em entrevista à CNN.
(Fonte: Diário do Nordeste)